Gelsolina – jedno z białek wiążących aktynę.
Gelsolina jest białkiem o wysokim powinowactwie do filamentów aktynowych (Kd 50 nM). Ma masę 80 kD, składa się z 6 segmentów. Jej funkcją jest przecinanie filamentów aktynowych, a w mikromolarnych i submikromolarnych stężeniach jonów wapnia występuje jako białko czapeczkujące (blokujące wydłużanie) ich dodatnich końców. N końcowa część wiąże 2 monomery aktyny i przecina F aktynę niezależnie od jonów wapnia, natomiast C końcowa część wiąże 1 cząsteczkę G aktyny i jest zależna od jonów wapnia. Po oddysocjowaniu gelsoliny od dodatnich końców filamentów odkrywane są liczne miejsca początku polimeryzacji aktyny. W ten sposób cytoszkielet w szybki sposób może ulec przebudowaniu, np. przy zmianie kierunku migracji komórki. Jest to mechanizm istotny w czasie gojenia ran, agregacji płytek krwi i w innych procesach wymagających dużej mobilności komórek[1][2].[3]
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ CG. dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV. Dedova i inni. Actin binding proteins: regulation of cytoskeletal microfilaments.. „Physiol Rev”. 83 (2), s. 433-73, Apr 2003. DOI: 10.1152/physrev.00026.2002. PMID: 12663865.
- ↑ Adam Sadzyński, Krzysztof Kurek, Tomasz Konończuk, Małgorzata Żendzian-Piotrowska. Gelsolina – różnorodność budowy i funkcji. „Postepy Hig Med Dosw”. 64, s. 303–9, 2010. ISSN 1732-2693.
- ↑ U. Ghoshdastider, D. Popp, LD. Burtnick, RC. Robinson. The expanding superfamily of gelsolin homology domain proteins. „Cytoskeleton”. 70 (11), s. 775-795, 2013. DOI: 10.1002/cm.21149. PMID: 24155256.
