| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
Ogólne informacje | |||||||||||||||||||||||
Wzór sumaryczny |
C5H9NO2 | ||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Masa molowa |
115,13 g/mol | ||||||||||||||||||||||
Wygląd |
krystaliczne ciało stałe | ||||||||||||||||||||||
Identyfikacja | |||||||||||||||||||||||
Numer CAS | |||||||||||||||||||||||
PubChem | |||||||||||||||||||||||
DrugBank | |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
Podobne związki | |||||||||||||||||||||||
Podobne związki | |||||||||||||||||||||||
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa) |
Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30[1].
Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).
Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.
Katabolizm
[edytuj | edytuj kod]Katabolizm proliny zachodzi w mitochondriach. Nie ulega ona transaminacji i musi być najpierw przekształcona do glutaminianu[2].
Początkowo prolina utleniana jest do Δ1-pyrolino-5-karboksylanu, reakcja ta katalizowana przez dehydrogenazę prolinową, której koenzymem jest NAD+. Przekształca się on w γ-semialdehyd L-glutaminowy[2].
γ-semialdehyd L-glutaminowy ulega utlenieniu do L-glutaminianu przy udziale dehydrogenazy Δ1-pyrolino-5-karboksylowej (zwanej również dehydrogenazą semialdehydo-L-glutaminianowej), której koenzymem jest NAD+[2].
Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny[2]
[edytuj | edytuj kod]- Hiperprolinemia typu I - defekt metaboliczny dehydrogenazy prolinowej
- Hiperprolinemia typu II - defekt metaboliczny dehydrogenazy Δ1-pyrolino-5-karboksylowej