Aminokwasy białkowe – aminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych^[1] kodowanych przez kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę^[2], selenocysteinę oraz pirolizynę^[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina^[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji^[5][6][7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania^[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna^[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy^[10][11].

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizyko-chemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

Skrót 1-liter.	Skrót 3-liter.	Nazwa	Wzór strukturalny	Polarność łańcucha bocznego	Charakter chemiczny[2]	Możliwość biosyntezy[12] (u człowieka)	Budowa łańcucha bocznego	Masa cząst.*	Punkt izoel.	pKa (α-COOH)	pKb (α-+NH3)	Promień van der Waalsa (ų)
A	Ala	alanina		niepolarny	obojętny	endogenny	alifatyczny	89,09404	6,11	2,46	9,41	67
C	Cys	cysteina		polarny	obojętny	endogenny	S	121,15404	5,05	1,92	10,7	86
D	Asp	kwas asparaginowy		polarny	kwaśny	endogenny	COOH	133,10384	2,85	1,99	9,9	91
E	Glu	kwas glutaminowy		polarny	kwaśny	endogenny	COOH	147,13074	3,15	2,10	9,47	109
F	Phe	fenyloalanina		niepolarny	obojętny	egzogenny	aromatyczny	165,19074	5,49	2,2	9,31	135
G	Gly	glicyna		niepolarny	obojętny	endogenny	H	75,06714	6,06	2,35	9,78	48
H	His	histydyna		polarny	zasadowy	egzogenny warunkowo	heterocykliczny	155,15634	7,60	1,80	9,33	108
I	Ile	izoleucyna		niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	131,17464	6,05	2,32	9,76	124
K	Lys	lizyna		polarny	zasadowy	egzogenny		146,18934	9,60	2,16	9,06	135
L	Leu	leucyna		niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	131,17464	6,01	2,33	9,74	124
M	Met	metionina		niepolarny	obojętny	egzogenny	S	149,20784	5,74	2,13	9,28	124
N	Asn	asparagina		polarny	obojętny	endogenny	CONH2	132,11904	5,41	2,14	8,72	96
P	Pro	prolina		niepolarny	obojetny	endogenny	heterocykliczny	115,13194	6,30	1,95	10,64	90
Q	Gln	glutamina		polarny	obojętny	endogenny	CONH2	146,14594	5,65	2,17	9,13	114
R	Arg	arginina		polarny	zasadowy	egzogenny warunkowo		174,20274	10,76	1,82	8,99	148
S	Ser	seryna		polarny	obojętny	endogenny	OH	105,09344	5,68	2,19	9,21	73
T	Thr	treonina		polarny	obojętny	egzogenny	OH	119,12034	5,60	2,09	9,1	93
V	Val	walina		niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	117,14784	6,00	2,39	9,74	105
W	Trp	tryptofan		niepolarny	obojętny	egzogenny	aromatyczny	204,22844	5,89	2,46	9,41	163
Y	Tyr	tyrozyna		polarny	obojętny	endogenny	aromatyczny	181,19124	5,64	2,20	9,21	141

* – masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny^[13]
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny^[13]
† Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej)
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 Eukaryota) oraz białek ludzkich (21006 białek)^[14]

Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku)^[15].

Zobacz multimedia związane z tematem: Aminokwasy białkowe

• biosynteza aminokwasów
• aminokwasy ketogenne
• aminokwasy glukogenne
• aminokwasy niebiałkowe